Publié le 1 mars 2015

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L'essentiel

Avec une concentration de 50 mg/mL, l’ovalbumine constitue la protéine majeure du blanc d’œuf, de fonction encore méconnue. Deux homologues de cette protéine ont été identifiés dans l’œuf : l’ovalbumin-related protein X (OVAX) et l’ovalbumin-related protein Y (OVAY). Les trois protéines ont des séquences protéiques très proches mais ont également des spécificités leur conférant possiblement des activités biologiques différentes. L’OVAX a été purifiée à partir du blanc d’œuf grâce à une combinaison de chromatographies d’exclusion et d’affinité. Nous avons montré que l’OVAX est une glycoprotéine qui possède une affinité pour l’héparine, un glycosaminoglycane chargé négativement, grâce à un domaine spécifique exposé qui n’existe pas chez l’ovalbumine. Au contraire de son homologue, l’OVAX possède des activités antibactériennes vis-à-vis de Listeria monocytogenes et Salmonella Enteritidis, deux pathogènes responsables d’intoxications alimentaires. Cette propriété impliquerait le domaine de liaison à l’héparine. Cette activité anti-Listeria a été valorisée par un brevet (Patent WO 2011/151407) et pourrait avoir des applications dans le domaine de l’agroalimentaire pour limiter la croissance de Listeria sur des denrées telles que les fromages ou les charcuteries voire en santé humaine pour le traitement d’infections d’origine bactérienne.